基础生物化学学习总结

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基础生物化学学习总结

生物化学是研究生命有机体的化学组成、维持生命活动的各种化学变化及其相互联系的科学，即研究生命活动化学本质的学科。生物化学是运用化学的原理和方法，研究生物体的物质组成和遵循化学规律所发生的一系列化学变化，进而深入揭示生命现象本质的一门学科，有生命的化学之称。生物化学是现代生物学的基础，它与许多学科交叉渗透，是生命科学发展的支柱。因此，奠定坚实的生物化学基础已成为多种学科科技工作者的共同需要。我们身为林产化工专业的学生，自然要踏实掌握好并学会运用生物化学的知识。

通过这学期对生物化学的学习，我知道了核酸、蛋白质、酶、糖类、脂类是几大主要研究物质，不仅要熟知并理解它们的种类、概念、结构、性质以及化学合成反应，还要学习其分解代谢，氧化途径、酶促降解、生物合成等等，这些都是我们要熟练掌握的知识点。然而生物化学这门课，相对于我们理工科学生所学的其他课程来说，是需要比较多时间去背诵记忆的。我想这对于我们来说是很大一个难点。生化里面囊括的知识点很多，也许这就得靠我们自己去总结归纳，去理解背诵。但这些内容并非一朝一夕所能理解吸收的，无论哪门课程，都是需要时间去好好学习，都是厚积薄发、循序渐进的过程。而且就像老师所说，我们学习生物化学，不只是为了应付结课的这一次考试，更是要理解这些知识，掌握这些知识，并能将其很好地运用到以后的学习和实践当中。而且对于我们林产化工专业来说，我认为生物化学这门课的学习是不可或缺的。说到这门课的学习，还记得刚开课时老师有让我们写下自己的安排计划，当时我是这样写的：课前仔细预习，课堂上认真听讲，课后好好复习。现在看来这样的计划是有点理想化，其他的课业作业活动一多起来，就根本没有时间完成计划。也许我是在为自己找借口，总之到了最后的学习状况与一开始的预想有很大的出入，这是很不该的。到了现在最后的复习阶段，之前的就不懊恼了，只想着好好复习，希望能在期末取得一个好成绩。

最后是在老师的教学上，李老师是个很认真负责的老师。虽然刚开始作业比较多，但老师也是希望我们能熟悉课本并学会归纳总结。虽然我们怨声载道，但在现在的复习阶段，当时所做的那些总结给我们带来很大的方便，也使我们形成了一种良好的学习思维，更有助于复习。老师也给我们提供了很多方便记忆的生化背诵顺口溜，能让我们更快的理解知识。而且老师还有给我们提供一个公共邮箱，里面有很多的学习资料和相关知识，都能给我们的学习带来很大的帮助。不过在课堂上，还是希望老师以后在讲课中能给我们多提供些条理帮助我们疏通思路，并能结合一些实际言传身教让我们更好理解内容，并且还可以从多个角度探讨问题能够让我们理解更透彻学得更精通。不过李老师还是教给了我们很多知识，也给我们带来了一学期这么精彩的生物化学课堂，在此表示对老师的感谢。

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基础生物化学第一章蛋白质生物大分子特性：1相对分子质量大2有特定的生物活性物质

氨基酸是蛋白质基本单位

蛋白质含量=蛋白氮*6.25（凯氏定氮法）常见氨基酸二十种：

特殊氨基酸：甘氨酸（R基是H）脯氨酸（唯一的杂环亚氨基酸）氨基酸的重要化学性质：（1）亚硝酸反应：反应放出氮气，氮气一半来自氨基氮，一半来自亚硝酸，通常情况下测定生成的氮气的体积量即可计算氨基酸的量，此反应可用于测定蛋白质的水解程度。甲醛反应：间接滴定法

Sanger反应：（与2，4-二硝基氟苯反应）DNFB只与多肽或蛋白质N端的AA起反应，生成DNP-多肽或DNP-蛋白质，当用酸水解时，所有的肽键被切开，只有DNP基仍连在N端AA上，形成黄色的DNP-AA，利用DNP-AA在有机溶剂中的溶解度与其他AA不同，可以用乙醚把DNP-AA抽提出来，从而与其他AA分开，所得DNP-AA经纸层析，从纸层析图谱上黄色斑点的位置可鉴定N端AA的种类和数目。

吸光性：构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收；在远紫外区(化层（表面极性AA对水亲合性）；③带电荷（在非等电点时，相同蛋白质颗粒带同种电荷，相互排斥）。

具有布朗运动、丁达尔效应、电泳现象、吸附现象以及不能透过半透膜等胶体溶液的性质。利用其不能透过半透膜性质，建立透析法可分离、纯化蛋白质。当蛋白质溶液部分失水或达到一定浓度的蛋白质溶液冷却时可形成凝胶，如豆腐、奶酪、鱼汤冻、猪脚汤冻。胶凝作用的逆过程为胶溶作用，如为干凝胶的种子在发芽时大量吸水。

三、变性与复性

变性：在理化因素的影响下，天然蛋白质分子内部原有的高级结构发生变化时，

其理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致一级结构的变化，这种现象叫变性作用。变性实质为分子中各种次级键被破坏（有时包括二硫键），其空间构象从紧密有序状态变成松散无序状态，但不涉及一级结构破坏。

引发变性的因素

物理因素：加热、紫外线、X射线、超声波、剧烈振荡、搅拌或高压等。化学因素：强酸、强碱、脲、胍、重金属盐、生物碱、有机溶剂等。

变性伴随的表现

功能上：生物活性丧失；

理化性质上：紫外吸收和粘度增大，溶解度、渗透压和扩散速度降低，易絮凝、

不易结晶（可判断蛋白质是否为天然构象），疏水基团外露，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。

复性：引起蛋白质变性的条件不很剧烈，其三维结构破坏不很严重的情况下，除去变性因素后，变性的蛋白质可缓慢恢复其天然构象，并恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为复性。

四、沉淀沉淀：蛋白质分子因脱水、失去电荷、变性或生成难溶盐而从溶液中沉淀析出的现象。引发沉淀的因素：高浓度中性盐、有机溶剂、重金属盐、生物碱试剂、加热高浓度中性盐：加入高浓度的中性盐（如(NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl），可破坏蛋白质的水

化层，中和蛋白质的电荷，从而使蛋白质沉淀析出，此现象称为盐析，该方法不会

使蛋白质产生变性，是最常用的蛋白质沉淀方法。球蛋白通常不溶于纯水，而溶于稀中性盐溶液，其溶解度随稀盐浓度的增加而增大，这称为盐溶。

有机溶剂：在蛋白质溶液中加入能与水互溶的有机溶剂，如乙醇、丙酮等，可破坏蛋白质的

水化膜，使蛋白质沉淀。此法常在低温条件下进行，否则有机溶剂与水互溶产生的

溶解热会使蛋白质产生变性。

重金属盐：重金属盐可与蛋白质中带负电的基团结合使蛋白质沉淀，同时还会使之变性。

生物碱试剂：生物碱试剂一般为弱酸性物质，如单宁酸、苦味酸、三氯乙酸等。蛋白质在酸

性条件下带正电，能与生物碱试剂的酸根离子结合而产生沉淀。

加热：几乎所有蛋白质都因加热变性而凝固；少量盐可促进凝固；当处于蛋白质等电点时，加热凝固迅速而完全。

蛋白质分类：按形状分：球状蛋白，纤维蛋白按功能分：活性蛋白、非活性蛋白按化学成分：简单蛋白、结合蛋白

第二章酶酶是由活细胞产生的，具有催化活性和高度专一性的特殊生物大分子，包括蛋白质和核酸。

酶的催化特性：催化效率高、高度专一性、易失活、催化活性可调控、催化活性与辅酶因子有关

三、酶的化学本质

绝大多数酶为蛋白质，这是因为：

①酶水解最终产物为氨基酸，酶能被蛋白水解酶水解失活；

②酶是具有空间结构的生物大分子，凡是能使蛋白质变性的因素都能使酶丧失活性。

③酶为两性电解质，各自具有特定的等电点；④酶具有不能透过半透膜等胶体性质；⑤酶也有蛋白质所具有的显色反应。

按酶的催化反应类型分：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、合成酶一般催化剂的特征

可加快化学反应的速度，但在本身反应前后不发生改变；只能缩短到达平衡的时间，不改变反应的平衡点；

只能催化本来能进行的反应，即热力学上允许的反应；本质为降低反应的活化能。维生素A又称抗干眼病维生素维生素D又称为抗佝偻病维生素维生素E又称生育酚维生素K又称凝血维生素酶的专一性

（一）结构专一性

绝对专一性：一种酶只作用于一种底物。

相对专一性：一种酶能够作用于结构上类似的一系列化合物。（二）立体异构专一性

旋光异构专一性：底物具有旋光异构体时，酶只能作用于其中的一种顺反异构专一性：底物具有几何异构体时，酶只能作用于其中的一种潜手性专一性：酶只作用于对称分子等同基团中的一个

活性中心：指酶分子中直接参与底物结合及催化作用的氨基酸残基的侧链基团按一定空间结构所组成的区域，又称活性部位（activesite）。

结合部位为与底物结合的基团，决定酶专一性；催化部位为催化底物敏感键发生化学变

化的基团，决定酶的催化能力。两部位一般仅由几个在高级结构中十分靠近的AA残基组成。活性中心的基团均属必需基团；必需基团还包括那些在活性部位以外的，对维持酶活性中心空间构象所必需的基团。

测定酶活性中心的方法1、化学修饰法

选择适当的化学试剂与酶蛋白中的氨基酸残基的侧链基团发生反应，引起共价结合、氧化或还原等修饰，称之为化学修饰。

缺点：对酶活性中心以外的稳定酶正常空间结构的一些氨基酸残基侧链的修饰也可能导致酶活性的丧失。

2、切除法

用专一性的酶切除一段肽链后剩余的肽链仍有活性，说明切除的肽链与活性无关，反之，切除的肽链与活性有关。此法多用于小分子且结构已知酶的测定。

3、X-射线晶体结构分析法

获得纯酶的X-射线晶体衍射图谱以及酶同底物反应后的X-射线图谱，通过软件

对比分析，即可直接确定酶的活性中心。

4、定点诱变法

通过改变编码蛋白质基因中的DNA顺序，研究酶活性中心的必需氨基酸。e.g.1987年Craik将胰蛋白酶102位的Asp诱变成Asn后，其水解酯底物的能力为天然胰蛋白酶的万分之一。中间产物学说：E与S首先结合生成不稳定的中间产物ES，然后ES再分解成P和原来的E底物浓度对υ的影响

米氏方程：

[S]>Km时，υ=Vmax，零级反应；[S]=Km时，υ=Vmax/2。

Km的物理意义当酶促反应速度达到最大速度一半时的底物浓度。双倒数作图法

y=ax+b

温度对υ的影响

一定范围内，T升高，活化分子数增多，υ加快；但当T过高时，酶蛋白（或核酸）变性失活，υ反而下降。酶只有在一定温度时才显示出最大活力，此时的温度

称为酶的最适温度。

凡是能提高E活性、加速酶促反应进行的物质都称为该酶的激活剂。激活剂对酶有一定的选择性，一种酶的激活剂对另一种酶来说可能是抑制剂：竞争性抑制作用

特点：①I与S结构相似，竞争E的结合部位，但对催化部位无影响；②提高底物浓度可解除抑制作用；

③Km值增大，Vmax不变。

抑制剂对υ的影响

失活作用：使酶蛋白变性而使酶活力丧失的作用。

抑制作用：一些专一性的小分子或离子并不引起酶变性，但会使酶活性中心的结构和性

质发生变化，从而引起酶活力下降。抑制剂：（inhibitor）能引起酶抑制作用的物质。

抑制剂对酶的作用有一定选择性，一种抑制剂只引起某一种或某一类酶活性降

低或丧失；而蛋白质变性剂对酶的作用无选择性。

不可逆抑制作用

I与E共价结合而使酶丧失活性，不能用透析或超滤的方法除去I而恢复酶活力，称为不可逆抑制作用可逆抑制作用

I与E非共价结合，一般用透析或超滤的方法能除去抑制剂使酶恢复活力，称为可逆抑制作用。

可逆抑制作用可分为竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用。

同工酶：指催化相同的化学反应，但一级结构、高级结构、理化性质乃至免疫学性质不

完全相同的一组酶。同工酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织、甚至同一组织或细胞中。

诱导酶：指一般情况下不存在或含量很小，但在诱导过程中含量明显增加的一类酶。

第三章核酸核酸按其所含糖类不同，可分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两类1、脱氧核糖核酸：dsDNAssDNA2、核糖核酸：mRNAmRNArRNA

核酸的生物学功能

核酸是遗传信息的载体，也是遗传和变异的物质基础；

RNA参与蛋白质的生物合成；

RNA具有催化、调节基因表达等功能。戊糖＋碱基→核苷

戊糖＋碱基＋磷酸→核苷酸

双螺旋基本特征：

两条反向平行的多核苷酸链，一条为5’→3’，另一条为3’→5’，绕同一中心轴相互缠绕为右手螺旋

磷酸基团与戊糖在外侧形成DNA双螺旋的骨架；碱基位于螺旋内侧。碱基按互补配对原则通过氢键相连

碱基平面与中心轴近乎垂直，相邻碱基平面间的垂直距离为0.34nm。

双螺旋直径2nm；相邻核苷酸间的夹角为36°，每圈10bp，螺距3.4nm。螺旋表面具有大沟和小沟。真核生物染色体组装

DNA在组蛋白帮助下装配成核小体RNA分子的共同特征：

大多数天然RNA分子为单链直线型多核苷酸链，链间以3’,5’-磷酸二酯键连接。碱基组成A、G、C、U，稀有碱基较多；戊糖是核糖。互补碱基可自身回折，在局部区域形成发夹结构（hairpin）或茎环结构（stem-loop）。

二、tRNA的结构特点

70~90nt，分子量小，约25kd，4S；种类多。

5’端为polyG；3’端为CCA-OH序列，用来接受活化的AA。二级结构为三叶草形结构（四臂四环）。三级结构为倒L形。

含有较多修饰核苷酸(如Ψ，D等)。有的碱基很保守（如D）。

mRNA的结构特点原核生物：

1.多顺反子：一条mRNA编码多条肽链。2.边转录边翻译。3.无修饰成份。

4.SD序列：mRNA5’先导区一段富含嘌呤碱的序列，位于起始密

码子AUG前约10个nt处，多为5’-AGGAGGU-3’。它和核糖体16SrRNA的3’末端富含嘧啶碱的序列互补，这与mRNA对核糖体快速识别有关。

真核生物：

单顺反子：一条mRNA编码一条肽链。

转录后再翻译。

有修饰成份（甲基化、磷酸化）。

有m7G-5’ppp5’-Nm-3’p5’帽子结构。

3’-polyA尾。

紫外吸收特性：核苷酸的嘌呤和嘧啶碱中含有共轭双键，在260nm附近达到最大吸收值。变性：

核酸在加热、极端pH、有机试剂、变性剂及机械力等作用下，发生氢键断裂（不涉及共价键，堆积力破坏），双螺旋分子变为单链的过程。

增色效应：DNA分子变性后，碱基堆积不复存在，原先藏于螺旋内部的碱基暴露出来，这

使得DNA在260nm的吸收值比变性前明显增加。

减色效应：指变性DNA的两条互补单链在适当条件下重新缔合形成双螺旋结构，其理化性

质也随之恢复的过程。复性后的DNA溶液在260nm处的吸收值比复性前明显下降，这种现象称为减色效应。

核酸定量分析：

紫外分光光度法：利用碱基260nm的紫外吸收测定核酸的含量

定磷法：浓硫酸水解核酸之磷酸，酸性条件下磷酸与钼酸形成磷钼酸，用还原剂还

原磷钼酸为钼蓝，660nm比色测定含量定糖法第四章生物氧化

生物氧化（biologicaloxidation）指有机物在细胞内氧化分解，最终生成CO2和H2O并释

放出能量的过程，又称为细胞氧化（cellularoxidation）、细胞呼吸或组织呼吸（tissuerespiration）。电子传递链：在生物氧化过程中，代谢物上的H原子被脱氢酶激活脱落后，以质子和电子

的形式由线粒体内膜上的一系列传递体依次传递，最终与被激活的O2生成H2O，由这些传递体组成的整个体系称为电子传递链，又称呼吸链。（二）组成

递氢体：传递氢和电子；递电子体：仅传递电子

1、烟酰胺腺嘌呤核苷酸：递氢体2、黄素蛋白：递氢体3、铁硫蛋白：递电子体4、泛醌：递氢体5、细胞色素：递电子体

（三）排列顺序

底物脱下的H不活泼，不能直接传给氧生成水，需要经过呼吸链中电子递体的传递。

呼吸链电子总是从低电位传到高电位。主路：NADH氧化呼吸链支路：FADH2氧化呼吸链

氧化磷酸化（oxidativephosphorylation）指利用生物氧化过程释放的自由能使ADP磷酸化为ATP的过程解偶联剂：使电子传递与ADP磷酸化过程分离。它只会抑制ATP的生成；并不抑制电子

传递过程，而将电子传递所产生的自由能以热形式散失。e.g.双羟香豆素、三氯甲氧基苯腙羰基氰化物（FCCP）。

解偶联剂只抑制电子传递链磷酸化，不影响底物水平磷酸化。

2，4-二硝基苯酚在pH7时以解离形式存在，不能穿过线粒体膜；酸性时以非解离形式

存在，易于穿过线粒体膜，可将一个质子带入膜内基质，破坏电子传递形成的跨膜质子梯度。

线粒体穿梭系统:线粒体穿梭系统苹果酸穿梭系统

能荷:能量载荷，简称能荷，指总腺苷酸库中（ATP、ADP和AMP浓度之和）高能磷酸

基（ATP）所占比例

第五章糖类

按聚合度分类：单糖：不能被水解为更小分子的糖。

寡糖：水解2-6个单糖分子的糖。

多糖：水解产物含10个以上单糖的糖。结合糖（复合糖）：糖脂、糖蛋白、蛋白聚糖等。糖衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷等。

单糖构型：1单糖除二羟基丙酮外都含有手性碳原子，具有旋光构体

2含多个手性碳时，以距离羰基最远的手性碳上的-OH方向判断糖构型淀粉的生物合成直链淀粉：（α-1,4糖苷键）供体为ADPG、UDPG

淀粉磷酸化酶途径：G-1-P+(G)n→(G)n+1+Pi

淀粉合成酶途径：NDPG+(G)n→(G)n+1+NDPD酶：见于马铃薯和大豆

支链淀粉：（α-1,6糖苷键）

Q酶（分支酶）将直链变为支链糖酵解：指在缺氧或供氧不足的情况下，葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的

过程。反应在细胞质中进行，是原核生物和真核生物糖类物质分解代谢的共同途径，也是有机体获得化学能的最原始的途径。糖异生：由非糖物质（甘油、乳酸、丙酮酸、草酰乙酸、生糖氨基酸等）合成葡萄糖的过程。

基本为EMP逆过程，但需绕过三个能障一个膜障。三羧酸循环：指有氧条件下，葡萄糖在线粒体中经过一系列反应被彻底氧化分

化为CO2和H2O并产生能量的过程。它不仅是糖类代谢的主要

途径，也是脂肪和蛋白质代谢的最终途径。

生物学意义：

是机体获取能量的主要方式；是糖、脂肪和蛋白质在体内彻底氧化的共同代谢途

径；是体内三种主要有机物互变的联结机构。

磷酸戊糖途径（PPP）在胞液中进行，又称磷酸己糖支路（HMS）、戊糖支路或磷酸葡萄糖

氧化途径，是生物体内糖类分解的一条需氧代谢途径。约占植物糖代谢的

35%；动物中的肝、骨髓、红细胞和脂肪组织中此途径比较旺盛。

（一）反应历程

氧化阶段：包括脱氢、水解、脱氢脱羧3步反应。非氧化阶段（分子重组）：以5-P-核酮糖为起点，经异构、基团转移、重组磷酸已糖。

总反应式：6G-6-P+12NADP++7H2O→5G-6-P+6CO2+12NADPH+12H++Pi

第六章脂类代谢一、脂的分类脂类为生物体中不溶于水而溶于有机溶剂的一类物质的总称。按生物学功能可分为：

贮存脂质：三酰甘油（脂肪）和蜡。

结构脂质：各种生物膜的骨架都主要是由磷脂类构成的脂双层，固醇和糖脂也参

与膜的形成。

活性脂质：量小而具有重要的生物活性。如固醇类、萜类可为激素、维生素和色

素的重要前体。

β-氧化：

指FA在一系列酶作用下，α和β位碳原子之间发生断裂，β碳原子氧化成酮基，并裂解生成含2个碳的乙酰CoA和较原先少2个碳的FA的过程。区别点细胞中发生部位酶系起始点引子原料转运方式二碳单位加入或裂解方式FA从头合成胞质6种酶、一个蛋白质甲基端乙酰CoA柠檬酸转运系统丙二酸单酰CoAβ-氧化线粒体4种酶羧基端脂酰CoA肉碱穿梭系统乙酰CoA酰基载体电子供体或受体羟脂酰化合物的中间构型能量变化ACP-SHNADPHD-型消耗7个ATP、14NADPHCoA-SHFAD、NAD+L-型产生106个ATP

第七章

方式：半保留复制、半不连续复制DNA

模板的选择性最大催化速率

核酸的生物合成

合

DNA聚合酶Ⅲ

对小于100个nt的单链DNA模板作用最佳每秒高达150个nt

聚

DNA聚合酶Ⅰ

适宜于大片段单链DNA模板每秒能聚合10个左右nt

酶：

逆转录酶的性质：RNA指导下的DNA聚合酶活力：利用RNA为模板，合成出一条与

之互补的DNA链，形成RNA-DNA杂合分子；

RNaseH（核糖核酸酶H）活力：具有5’→3’和3’→5’外切酶活力，可除去RNA-DNA杂交分子中的RNA；

DNA指导下的DNA聚合酶活力：可在新合成的DNA链上合成另一条互补DNA链，形成双链DNA分子，即前病毒。

DNA损伤后的修复机制：1、错位修复2、直接修复3、切除修复4、重复修复5、SOS修复

RNA转录特征：1、以一条DNA为模板（反义链、(－)链或非编码链）：为不对称转录

方式。2、底物为包括尿苷三磷酸在内的4种NTP；

3、由RNA聚合酶催化：无需引物、无校读功能（转录的忠实性大大低于复制）；

/4、有启动子和终止子。

转录起始于DNA模板的一个特定位点，并在一定位点处终止，这一转录区域称为转录单位。一个转录单位可以是一个基因（真核），也可以是多个基因（原核）。

与DNA复制的相同之处:

要有模板;

新链延伸方向5’→3’;

碱基的加入严格遵循碱基配对原则

RNA合成的抑制剂：核苷酸合成抑制剂：氨基酸类似物；叶酸类似物；碱基和核苷类似物。

与DNA模板结合抑制剂：嵌合剂（放线菌素D），烷化剂（氮芥、硫芥、氮丙啶）；

聚合酶抑制剂：利福霉素、利福平、曲张霉等

第八章蛋白质生物合成

密码子（codon）：指mRNA上三个相邻核苷酸组成的三联体，每个三联体对应编码一种AA。起始密码子：AUG终止密码子：UAAUAGUGA

密码子特点;1、阅读方向5’→3’，无标点，不重叠（基因可以）；

2、简并性：一个氨基酸可对应多个密码；且同义密码子的使用频率不一定相同。3、摆动性：mRNA三联体密码子的前两个核苷酸要求严格酸对，但第三核苷酸允许

错配，可与tRNA反密码子的第一个碱基摆动配对；

4、通用性：所有的生物几乎共用一套字典，但不同生物线粒体不尽相同。我们把携带相同AA但反密码子不同的一组tRNA称为同工受体tRNA。2、tRNA表示方法：右上角标注转运的AAMet：甲硫氨酸AA的活化在胞液中进行

多肽链的合成：1起始2延伸1进化2移位3转肽3、终止

起始70S（30S+50S）有SD序列，小亚基先与mRNA结合fMet-tRNAfMetIF1、IF2、IF3延伸EF-Tu、EF-Ts、EF-G终止RF1、RF2、RF3原核真核80S（40S+60S）无SD序列，小亚基先与起始tRNA结合Met-tRNAiMet10多种eIFeEF1、eEF2eRF

第九章蛋白质降解和氨基酸代谢

脱氨基作用：一）氧化脱氨基作用（主要方式）

指AA在酶作用下先脱去两个H形成亚氨基酸，亚氨基酸再自动与水反应生成a-酮酸和氨（NH4+）的过程。（二）转氨基作用

指α-AA和α-酮酸间由转氨酶催化的氨基转移反应。

转氨作用是肝外组织中AA脱氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，其它AA都能参与转氨基作用。

体内转氨酶种类繁多，其辅酶均为磷酸吡哆醛；大多数转氨酶优先利用α-酮戊二酸作为氨基受体。

脱氨基作用：体内部分L-AA可在脱羧酶作用下，脱羧生成相应的一级胺。生物体内广泛存

在脱羧酶，其辅酶为磷酸吡哆醛，但是His脱羧酶无需要辅基（生成组胺）。脱羧酶的专一性很高，一般一种AA对应一种脱羧酶

NH3的去路：1再生为氨基酸2生成酰胺3生成铵盐4生成其他含氮物质5生成尿素生物固氮：指大气中的分子氮在某些微生物体内固氮酶的作用下还原为NH3，然后再被植

物吸收，用于合成氨基酸及其它含氮化合物的过程。

氨的同化：生物固氮和硝酸还原生成无机态氨，氨很快又可转变成含氮有机化合物，这一

过程称为氨的同化。转氨基作用

转氨酶催化可逆反应，即在AA分解代谢和合成代谢中均起作用。谷氨酸是氨基的转换站，生物体内任一条途径合成的谷氨酸，经转氨基后可得到各种AA。

糖、脂及蛋白质代谢的相互联系

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