江苏大学研究生期末总结
期末总结
时间过的真快，转眼间已经到年底了。总的来说，这个学年是紧张的一个学年，在导师的悉心指导和同学的帮助与下，我受益匪浅，在政治思想、学习和生活等各方面都取得了一定的进步。
在思想政治方面积极要求进步，主动向党组织靠拢，坚决拥护党的领导，响应党的号召，从一名预备党员转正成为正式党员。积极参加党支部及班上组织的思想政治学习活动，学习党的精神并树立了终身学习的理念，以适应这飞速发展的社会。
学生工作方面，我作为班级的班长，开学初期积极带领大家熟悉校园，尽快融入江苏大学这个大家庭。开学初期，各种班级问题扑面而来，诸如选课，选导师，聚餐，注册学籍等等一系列繁琐事情都要求我去解决。以前是本校的同学还好，他们对江大熟悉了，很多事情就可以自己解决了。外校的同学则基本上都来询问我，解决他们的问题耗费了我好多时间。不过随着对校园的逐渐熟悉，我的事情就逐渐减少了，基本上都是通过飞信或者QQ联系就好了。除了与同学们之间的交流外，我还要与辅导员（秦少隽）之间经常联系，以保证班级利益的最大化。周六周日，有事需要帮助辅导员去监考，本学期共监考过国家二级（VFP），线性代数，团内推优及大二英语期末考试等。监考虽然有些无聊，但是每小时30元监考费，感觉还是蛮值得。
在课程学习方面，本学期共学习了英语（写作加外教口语），数理方程，数值分析，矩阵论，弹性力学，车辆振动噪声，自然辩证法，中国特色社会主义等课程。每门课程，我都尽可能的用心去学，争取得到个好成绩。除此之外，我也没有放松研究方向上的学习。本科时期，我已经初步掌握了CATIA，MATLAB，ANSYS等的入门知识，这学期进行了相关强化。同时，还学习了Hypermesh和Virtual.Lab，由于这学期的课程比较紧，这两个软件暂时学的很少，基本算上是入门吧！后来，左老师让我跟着师兄钱兴辉做徐工消防车管路的流固耦合分析。我就开始看流固耦合方面的资料，并且学习ADINA软件。前段时间六级考完了，时间比较宽裕，我现在正在认真的看华中科技大学叶绿华的《油田注水泵出水管线振动与减振策略研究》的论文，前面的理论基本明白，其中的分析作者是用ANSYS做的，我想用ADINA试着重做下，但是ADINA学的还不太好，等师兄回来，再向他请教下。
除此之外，我还参加学院的学术活动。如：201*新生学子论坛，201*年能源动力与新材料全国博士后学术论坛，汽车振动噪声分析解决方案ACTRAN技术研讨会等等。其中在201*新生学子论坛上，我作为大众评委参加的。同时，我还参加了江苏大学第六届星光杯课外学术竞赛，这是我本科大四的参加的比赛，历时一年，有些耗费时间，中途想一度放弃的，但是由于辅导员的一再督促，我最终坚持了下来。最后得了一个二等奖，也算是对过去一年努力的肯定吧，毕竟星光杯也算是江苏大学校内最高的学术竞赛了！
在生活上，我一直严格遵守学校制定的各项工作制度，保持勤俭节约的优良作风。在宿舍，时刻保持宿舍整洁，以创造良好的生活环境；在工作室我决不做影响学习的事情，无论在哪都努力营造一个温暖而文明的生活环境。我经常与大家交流心得体会，增进友谊。与同学们搞好关系，创造一个和谐的生活环境。同时，我还积极组织班级组织的各项活动。通过这一年的学习，无论是在思想，还是学习和生活方面，我都取得了一定的进步。但是还有很多不足之处之，还需进一步学习和改正：首先知识面比较窄，学的知识比较死，思路也不够开阔。其次，在过去的一年多里多以理论学习为主，没有真正地将理论与实践结合起来，缺乏实际地实习经验，动手能力上不强。再次是表达能力和社交能力还有待于进一步提高。另外，在生活上没有规律，对时间的利用率不高，这些都需在今后逐步改进、提高。总之，在今后的学习和生活中，我要扬长避短，进一步认识自我，树立新的目标，顺利地完成毕业论文。以上是我201*年在政治思想、学习和工作等各方面的收获与体会。我在思想学习上的进步，与老师们的指导和同学们的关心帮助是分不开的。我相信，在老师们的指导下，在同学们的帮助下，我一定能够在今后的学习与工作中更上一层楼。
扩展阅读：江苏大学生物化学期末总结
生物化学期末总结
第一章蛋白质一，名词解释1，
肽键：是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱
水缩合而形成的化学键。2，
蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结
构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象,
3，肽平面：参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，C1和C2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元3，
蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成
正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点4，
蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构
象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。二，问答1，
蛋白质二级结构主要有哪些形式？简述α-螺旋结构特征？
答：（1）-螺旋-折叠-转角无规卷曲（2）①右手螺旋结构，（3.613），螺距为0.54nm。
②维持其结构稳定的化学键是链内氢键，其方向与螺旋轴平行。
③侧链基团影响螺旋的稳定性2，蛋白质有哪些性质
答：①蛋白质具有两性电解质的性质②蛋白质具有高分子化合物的胶体性质③蛋白质的变性、沉淀和凝固④蛋白质的紫外吸收
⑤蛋白质的呈色反应（茚三酮反应双缩脲反应酚试剂反应）2，
将等电点分别为4.7（A）和5.6（B）的两种蛋白质溶解于PH
为8.6的缓冲溶液中，A和B蛋白质分别带何种电荷？并比较带电荷的多少？
答：①因为A,B的等电点均小于该溶液PH，所以A,B均带正电荷②因为A的等电点偏离该PH更远，所以A所带的电荷更多
第二章核酸一，名词解释1，
核酸的一级结构：核酸中核苷酸的排列顺序。由于核苷酸间的
差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列2，
Tm:变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，
紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度，又称融解温度(meltingtemperature,Tm)。其大小与G+C含量成正比。
3，4，
增色效应：DNA变性后其溶液的紫外吸收作用增强的现象核酸变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单
链的过程。二，问答1，
DNA的双螺旋结构特征：
答：①DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘。螺旋直径为2nm，形成大沟(majorgroove)及小沟(minorgroove)相间。②碱基垂直螺旋轴居双螺旋内，与对碱基形成氢键配对（互补配对形式：A=T;GC）。
③相邻碱基平面距离0.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10对碱基。2，
核酸有哪些性质
答：①核酸是具有酸性的生物大分子②核酸分子在紫外260nm出有强烈吸收③核酸的变性是双链解离得过程④核酸的变复性是分子杂交的技术的基础3，
DNA与RNA组成上的区别：
答：①戊糖的不同：DNA是脱氧核糖，RNA是核糖②碱基的不同：DNA碱基有A,T.C,GRNA碱基有A,U,C,G③DNA是双螺旋结构RNA是单链4，
RNA主要分哪几类？其功能如何？
答：①mRNA:从DNA转录遗传信息指导蛋白质合成
②tRNA：是蛋白质合成的结合器分子③rRNA:参与蛋白质合成的场所核糖体的组成④其他小分子RNA及RNA组学
第三章酶一．名词解释
1，活性中心：或称活性部位(activesite)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。2，
必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶
活性密切相关的化学基团。3，
Km：米氏常数，等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的
底物浓度。4，
酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，
此前体物质称为酶原。二，问答1，
简述酶的作用特点
答：（一）酶促反应具有极高的效率（二）酶促反应具有高度的特异性（三）酶促反应的可调节性2，
影响酶促反应的因素有哪些
答：影响因素包括有
酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。3，
何为竞争性抑制？简述其特点？并举一例说明其在药物学上
的应用？
答：㈠抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
㈡①I与S结构类似，竞争酶的活性中心；
②抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度；
③动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。㈢①丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶②磺胺类药物的抑菌机制,4，
如果一酶促反应其[S]=1/2Km,则V值应等于多少
答：因为V=(Vmax×〔S〕)(Km+〔S〕)所以当[S]=1/2Km时，V=13
第四章糖代谢和生物氧化一，名词解释1，
糖酵解：在缺氧情况下，葡萄糖或糖原生成乳酸(lactate)的过
程称之为糖酵解。2，
糖酵解途径：由葡萄糖或糖原分解成丙酮酸(pyruvate)，称之
为糖酵解途径
3，4，
糖异生：是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。氧化磷酸化：指作用物氧化脱氢经呼吸链传递给氧生成H2O
并释放能量的同时，偶联ADP磷酸化生成ATP的过程5，
呼吸链：是指存在于线粒体内膜上，由一系列具有传递氢或电
子的酶和辅酶构成的氧化还原连锁反应体系二，问答
1，葡萄糖彻底氧化分解经过哪些途径？关键酶有哪些？并指出其产物？
答：㈠①第一阶段：酵解途径己糖激酶（HK）磷酸果糖激酶-Ⅰ(PFK1)丙酮酸激酶（PK）
②第二阶段：丙酮酸的氧化脱丙酮酸脱氢酶复合体③第三阶段：三羧酸循环羧柠檬酸合酶α-酮戊二酸脱氢酶复合体异柠檬酸脱氢酶④第四阶段：氧化磷酸化㈡产物：H2OCO2ATP2，何为血糖？指出其来源和去路？答：⑴指血液中的葡萄糖
⑵来源：①食物中的糖类物质经消化吸收入血，是血糖的主要来源②肝糖原分解成葡萄糖入血，是空腹时血糖的直接来源③非糖类物质通过糖异生转化成葡萄糖，以补充血糖去路：①氧化分解供能，是血糖的主要去路②通过糖原合成合成为肝糖原，肌糖原
③通过磷酸戊糖途径合成为其他糖类④通过脂类，氨基酸代谢转化成脂肪，氨基酸3，糖原合成与分解的关键酶？并指出其作用特点？答：⑴合成：糖原合酶分解：糖原磷酸化酶⑵这两种关键酶的重要特点：
*它们的快速调节有共价修饰和变构调节二种方式。
*它们都以活性、无（低）活性二种形式存在，二种形式之间可通过磷酸化和去磷酸化而相互转变。
4，试比较生物氧化和体外氧化的异同点？答：⑴相同点
生物氧化中物质的氧化方式有加氧、脱氢、失电子，遵循氧化还原反应的一般规律。
质在体内外氧化时所消耗的氧量、最终产物（CO2，H2O）和释放能量均相同。⑵不同点①生物氧化
是在细胞内温和的环境中（体温，pH接近中性），在一系列酶促反应逐步进行，能量逐步释放有利于有利于机体捕获能量，提高ATP生成的效率。
进行广泛的加水脱氢反应使物质能间接获得氧，并增加脱氢的机会；脱下的氢与氧结合产生H2O，有机酸脱羧产生CO2。②体外氧化
*能量是突然释放的
*产生的CO2、H2O由物质中的碳和氢直接与氧结合生成。
第五章脂代谢一，名词解释1，
脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被一系列脂肪酶水解为
甘油和游离脂肪酸，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。2，3，
必需脂肪酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸
多酮体：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮三者总称为酮体。
二，问答1，
硬脂酸（C18）彻底氧化分解经过哪些阶段？指出其关键酶？
其终产物为何？答：⑴①脂肪酸的活化②脂酰CoA转运进入线粒体③脂肪酸的β氧化
⑵关键酶：肉碱脂酰转移酶Ⅰ
⑶终产物：8分子乙酰CoA，7分子NADH+H+，7分子FADH22，
血浆脂蛋白分几大类？指出各种脂蛋白的功能？
答：⑴乳糜微粒（CM）极低密度脂蛋白（VLDL）低密度脂蛋白（LDL）高密度脂蛋白（HDL）
⑵CM：运输外源性三酰甘油及胆固醇酯的主要形式VLDL:运输内源性三酰甘油的主要形式
LDL：是运输肝脏合成的内源性胆固醇及其脂的主要形式HDL：是逆向运输胆固醇，由肝外组织入肝内代谢的主要形式3，答：
⑴胆固醇：①合成部位：除成年动物脑组织及成熟红细胞外，几乎全
身各组织均可合成，以肝（最强）、小肠为主。②原料：乙酰CoA，NADPH+H+，ATP③关键酶：HMG-CoA还原酶⑵酮体：①合成部位：肝细胞线粒体②原料：乙酰CoA③关键
酶：HMG-CoA合酶（β-羟-β-甲戊二酸单酰CoA）⑶脂肪酸：①合成部位：肝（主要）、脂肪等组织②原料：乙酰
CoA、ATP供能、NADPH供氢③关键酶：乙酰CoA羧化酶
第六章氨基酸一，名词解释
1，转氨基作用：是指氨基酸在转氨酶的作用下，将其α-氨基转移至另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，而原来的氨基酸转变成相应的α-酮酸酸的过程
2，必需氨基酸：指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：苏氨酸，赖氨酸，蛋氨酸，结氨酸，苯丙氨酸，色氨酸，亮氨酸，异亮氨酸
3，蛋白质的腐败作用：肠道细菌对未被消化的蛋白质及未吸收的氨基酸的分解作用
试比较胆固醇，酮体，脂肪酸合成的部位，原料，及关键酶？
二，问答1，
丙氨酸彻底氧化分解经过哪些途径？终产物是什么？（仅供参
考）
答：⑴①首先丙氨酸通过联合脱氨的方式将氨基脱掉，这步反应产生2分子的NADH，相当于生成5分子ATP。
②2分子氨经尿素循环合成尿素需消耗4分子ATP。
③2分子丙酮酸脱氢氧化形成乙酸CoA，同时生成2分子NADH，相当于生成5分子ATP。
④2分子乙酸CoA进入三疑酸循环产生20分子ATP。
所以2分子丙氨酸彻底氧化并以CO2和尿素形式排出体外，共产生26分子ATP。
⑵终产物：CO2,H2O,尿素，ATP2，
氨基酸的来源和去路？
答：⑴来源：①外源性氨基酸由食物蛋白质经消化而被吸收的②内源性氨基酸-由体内蛋白质降解而产生的③体内合成的体内合成的非必需氨基酸⑵①合成蛋白质或多肽②参与含N化合物的合成③参与非必需氨基酸的合成
④进入氨基酸的分解代谢，转化成糖，脂肪，氧化供能⑤自尿液排除一部分
3，血氨的来源和去路，并指出氨在血浆中的运输形式？
答：⑴来源：①氨基酸的脱氨和胺类物质的分解②肠道细菌的腐败作用和尿素的分解③肾小管上皮细胞对谷氨酰胺的水解⑵去路：①在肝内合成尿素，这是最主要的去路
②通过α-酮酸在氨基化合成非必需氨基酸或其它含氮化合物③氨与谷氨酸在谷氨酰胺合成酶的催化下合成无毒的谷氨酰胺④由肾小管分泌的氨与尿液中H+结合，以铵盐的形式的排除体外⑶血氨在血浆中以丙氨酸和谷氨酰胺的形式进行运输
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