生化总结-1
生物氧化
要求：
（1）生物氧化还原的概念，列举与体外燃烧的异同。（2）理解电子传递链和氧化磷酸化、解偶联机理。
（3）解释呼吸链、呼吸链组成及各个成分的作用。写出两条主要呼吸链传递的顺序。
以及相应电子流经各个复合体可以产生多少个ATP。
（4）熟记作用物水平磷酸化和氧化磷酸化的概念。熟记氧化磷酸化偶联部位及电子传
递抑制剂的作用的部位。解释氧化磷酸化P/O的比值。
（5）熟记两种穿梭机制，解释其对线粒体NADH氧化磷酸化的意义。（6）记住体内生理，生化活动用能和储能形式。
（7）列举体内CO2生成的主要方式。了解ATP的重要性及机体合成ATP的方式和部位。（8）氧化-还原电势E的理解，清楚E0"、ΔG0"的含义，以及放（吸）能反应时E0"，Δ
G0"是负值还是正直。
（9）要理解不需传递体的生物氧化体系和需递体的生物氧化体系。（10）了解化学渗透假说的内容。（11）理解呼吸控制率的概念。
糖代谢
（1）掌握糖酵解的定义、过程发生的位置。了解过程中的三个不可逆的反应步骤，以
及在此过程中的ATP的变化，糖酵解的调节。磷酸的类似物氧化和磷酸化解偶联。了解在有氧和无氧情况下的产物。
（2）掌握在三羧酸循环之前的氧化脱羧的过程、位置、参加反应的物质和酶，并且在
这个过程中的能量代谢。
（3）掌握三羧酸循环的路径和位置。羧酸循环的起始物、中间产物和终产物。掌握在
此循环中的能量代谢和参加的酶。清楚脱去的CO2的碳的来源和柠檬酸具有前手性。
（4）了解戊糖磷酸途径的作用和有关作用的酶存在细胞中的位置。了解NADPH和核糖
-6-磷酸及其衍生物的作用。戊糖磷酸途径的起始物和该途径的生物学意义。
（5）了解糖异生的概念和作用。清楚糖异生的过程和它是如何绕过三个不可逆的反应
步骤。知道糖异生的起始物、终产物、参加该反应的酶和伴随这个过程的能量代谢。知道糖异生的发生场所。了解糖异生和糖酵解的作用是相互协调的，以及对糖异生调节和控制。
（6）明确乙醛酸循环是植物和微生物所特有的反应途径；乙醛酸循环和柠檬酸循环的
异同点；乙醛酸循环的起始物和终止物。
（7）知道糖原的种类和作用；糖原降解的过程和作用酶；糖原合成的过程和作用酶。
比较糖原降解和糖原合成途径。激素对糖原分解和糖原合成的调控。
（8）列举糖的主要生理功能。
（9）掌握光合作用能量转换及光合碳途径。（10）理解天线色素、作用中心色素、光系统、光合链、原初反应、光合磷酸化、光合
碳代谢、碳4途径、CAM途径、Hill反应的概念。
酶（1）酶作为生物催化剂的特点和与普通催化剂的区别。了解酶的化学本质，知道单纯蛋
白和缀合蛋白的定义。了解根据催化的类型把酶分成6大类和国际系统命名。
（2）了解结构的专一性和立体异构的专一性的概念。理解诱导契合学说。
（3）了解酶活力、比活力、核酶、抗体酶、调节酶、同工酶、多酶系、诱导酶、固定化
酶、全酶、酶的辅助因子、辅基和辅酶、酶的活力单位、酶的转换系数、米氏常数、激活剂、抑制剂、别构效应、共价调节酶、同促效应、异促效应、酶活性中心的概念。
（4）理解酶催化的过度态理论。
（5）能够用酶促反应动力学解释底物浓度、抑制剂、pH、温度及激活剂等因素对酶反应
速率的影响。酶反应的最适温度、pH值和激活剂。理解中间产物学说和米氏方程，会用米氏方程解释一些速率问题。学会用米氏方程进行计算。
（6）抑制剂对酶反应速度的影响，了解可抑制作用、不可抑制作用的概念。
（7）知道用竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制推导出抑制作用的动力学方程。（8）理解酶活性部位。知道酶活性部位的6个共同点和研究酶活性部位的的方法；影响
酶催化效率的7个因素；影响酶活性的因素。
（9）列举酶促反应机理学说及要点。
维生素和辅酶
（1）（2）（3）（4）（5）
维生素的概念和生物学意义。
了解脂溶性和水溶性维生素所包含的维生素
了解维生素和辅酶的关系，维生素的结构、功能、性质。
要用分析的方法找出它们是由那些单位基团所组成和单位基团之间的连接方式。了解各种维生素之间的共性和个性，了解维生素缺乏是引起的病症。了解金属离子作为辅酶。
核酸的结构和功能
（1）（2）（3）（4）（5）（6）
了解核酸的物理性质和化学本质及DNA和RNA在组分、结构和功能上的差异。弄清楚嘌呤、嘧啶、核苷酸和核酸在分子结构上的关系。了解核酸的结构和它们的性质、功能和相互关系。认识核酸在生物学上的重要意义。
DNA在细胞中存在的部位及因分布位置的不同而产生的命名。
知道存在DNA中的Chargaff规则、变性、复性、增色效应、减色效应、杂交、探针、DNA的熔解温度等的概念和原理。牢记单核苷酸之间的连接方式。描述DNA的一级结构、二级结构要点。在熟记二级结构的基础上，知道核酸还有更高的结构形式。
（7）建立DNA空间模型的三个根据。了解B-DNA、A-DNA和Z-DNA的区别。（8）知道什么是H-DNA、cccDNA、ocDNA。
（9）理解拓扑学的公式L=T+W、λ=（L1-L0）/L0
（10）理解核小体的形成，RNA的一级、二级、三级结构的形成。
（11）会用G+C的含量计算Tm值。了解研究核酸的方法：分离DNA的三种方法；核酸测定
的方法；和超速离心的方法；PCR等方法。
抗生素、激素和抗体
（1）（2）（3）（4）（5）（6）
了解抗生素的概念，知道抗生素抗性的三个特点。了解常用的抗生素的功能和性质。
抗生素的作用机制的四种类型；细菌耐抗生素的生化机制的三种类型。了解激素的概念，知道激素按化学成分主要类型。
知道一些常用的激素分泌的位置；常用激素的功能和作用机制。
激素分泌不足或过多可能导致的疾病和生理反常，联系激素彼此间的相互关系和环境及神经活动对腺体激素的分泌和控制。
（7）对抗体、免疫、抗原、初级免疫反应、次级免疫反应、B（T）淋巴细胞、体液免疫
和细胞免疫的概念，。
脂肪分解和脂肪合成
（1）脂肪酸的β的氧化的基本步骤：包括活化、转移、β-氧化和乙酰CoA进入三羧酸循
环、关键酶等。动物体内β-氧化产生的脂酰辅酶A是不能转化成丙酮酸或草酰乙酸。在植物体内可以脂酰辅酶A通过乙醛酸途径转化为草酰乙酸。
（2）脂肪的组成，脂肪动员的概念，所需的酶及过程。
（3）了解不饱和脂肪酸的β-氧化的过程。奇数碳和偶数碳的不同过程。（4）了解调节脂肪酸分解的激素。胆固醇代谢方式。（5）脂肪酸合成的碳源。发生的场所。
（6）长链脂肪酸的合成和不饱和的脂肪酸的生成方式
（7）酮体生成和氧化的作用部位和原因，酮体生成的生理意义。清楚酮体氧化方式、作
用的部位和理由。（8）脂肪酸分解的概念和过程
（9）脂肪酸发生的场所。脂酰辅酶A进入线粒体的方式。
（10）脂肪酸合成的基本步骤，脂肪酸碳链的加长和去饱和是生物合成最终的产物是软脂
酸。
（11）如何合成甘油和脂酸，又如何用甘油和脂酸合成三酰甘油。了解甘油和脂酸在体内
是如何被分解。
（12）解胆固醇对人体的重要性和危害以及胆固醇的生物合成几转化。（13）了解脂肪酸分解乙酸CoA的去路及只要途径。
（14）胆固醇的结构特点，合成部位和合成过程关键酶，重要的是胆固醇的转变产物。
生物化学技术
（1）了解下列名固定相、流动相、分配系数、分溶定律、反相层析、薄层层析、柱层析、
洗脱及洗脱液、梯度洗脱、柱体积、内水体积、外水体积、洗脱体积、消光值、沉降系数等概念。
（2）知道细胞破碎的方法及相应方法的原理、生化中浓缩的方法、层析的原理、各种电
泳、电渗、各种固定化生物催化剂、固定化酶的方法、各种离心技术、目前进行生物大分子三维结构研究的方法、核磁共振技术及用此方法确定蛋白质三维结构的基本原理、大分子结构分析的主要步骤、质谱技术和生物芯片等
血液化学
（1）了解血浆蛋白的结构和功能、血液凝固的生化机制和纤维蛋白溶解以及红细胞代谢。（2）叙述血清与血浆的区别，描述血浆所含的多种蛋白质、非蛋白质含氮化合物、不含
氮的化合无及无机盐。
（3）掌握成熟红细胞能量代谢特点、主要代谢途径及意义。（4）论述谷胱甘肽、NADPH对红细胞的重要意义。
脂类化学
（1）（2）（3）（4）（5）（6）
对脂肪的结构和性质以及对固醇类物质的基本机构彻底的了解。了解脂类的概念，按不同方法对脂类的分类。知道天然脂肪酸的特点
了解不饱和脂肪酸的表达方式知道什么是必需脂肪酸。
了解一些如类二使碳烷、三酰甘油、蜡、磷脂、糖蛋白、糖脂、萜类、类固醇的一些基本的功能和性质。
（7）测定脂质组成时，脂质可用有机溶剂从组织中提取，用薄层层析或气液色谱进行分
离。
氨基酸和蛋白质的特性
（1）20种氨基酸的结构式以及这20种氨基酸的化学性质和记住着20种的缩写的三字母符号。特别是氨基酸的手性。
（2）了解氨基酸是两性电解质和PI的意义，及这些氨基酸在紫外下的吸收光。氨基酸与
其他化合物的反应现象。
（3）了解氨基酸分析分离方法。
（4）了解蛋白质的一级、二级、三级、四级结构的定义（5）了解肽键的结构和性质。
（6）知道测定蛋白质一级结构的策略。了解序列分析中的重要方法和技术。
（7）知道蛋白质的分类；蛋白质的结构和功能的关系；蛋白质的物理性质；蛋白质的元
素组成。
（8）知道什么是同源蛋白、蛋白质的激活、分子病、免疫反应及过程、肌肉是如何收缩
的。
（9）肌红蛋白和血红蛋白的功能和他们结构的关系。（10）知道什么是蛋白质的天然构象、
（11）了解稳定蛋白质中一级、二级、三级、四级的化学键。（12）明白二级结构的元件α螺旋、β折叠和β转角等。
（13）知道蛋白质按其外形和溶解度的分类。球蛋白的分类和其特性。（14）知道什么是超二级结构，知道蛋白质变性的原理和过程。（15）了解根据蛋白质的基本特征而进行的分离、纯化的原理。（16）知道测定蛋白质相对分子量的重要方法。
（17）知道分离蛋白质混合物的各种方法主要根据蛋白质在溶液中的特性。
（18）了解蛋白质制品的纯度鉴定通常采用的方法。例如PAGE、等电聚焦、毛细管电泳、
沉降分析和HPLC等。
（19）解释下列名词：氨基酸残基、β折叠、β转角、超二级结构、结构域、pI、变构效
应、沉降系数、构象、构型、抗原、抗体、免疫球蛋白、二面角、肽平面、肽单位、无规卷曲、波尔效应、协同效应、寡聚蛋白、简单蛋白、结合蛋白、蛋白质的复性、免疫沉淀、弹性蛋白、亚基、同源蛋白。
癌基因与生长因子、肝的生物化学
（1）（2）（3）（4）（5）（6）
复述肝在糖代谢、脂类代谢及蛋白质代谢中的作用。解释肝在血糖调节的作用。叙述肝在维生素代谢中的作用，叙述肝在维生素代谢中的作用。解释生物化学的感念及特点。描述生物转化反应类型、相互关系。记住癌基因、抑癌基因和生长因子的基本概念。叙述癌基因、抑癌基因的功能。
简述癌基因与生长因子的关系，以及生长因子信号传递的基本过程。
代谢总论和代谢调节
（1）（2）（3）（4）
了解新陈代谢、分解代谢、合成代谢的感念。了解新陈代谢的功能概括为五个方面
生物的能量来源。了解以ATP形式储存的自由能提供以下四方面对能量的需要。了解ATP的结构、作用、功能。（5）乙酰胆碱辅酶A的作用、功能、结构。FMN,FAD的作用、结构、功能。（6）对代谢网络、代谢调节的不同水平、操纵自系统、酶的诱导和阻遏的理解。
（7）解释下列名词：限速酶、级联放大、操纵子、降解物基因活化蛋白、衰减子、阻遏
蛋白、操纵子与操纵基因、启动子和操纵子基因、内含子和外显子、反馈抑制与前馈激活、顺式作用元件与反式作用因子等。
（8）记住代谢调节分三级，即细胞水平调节、激素水平调节和中枢神经系统主导的整体
调节。
（9）认识细胞水平的调节酶的调节的前提下，牢记酶的调节包括没结构的调节和酶含
量的调节。解释细胞内酶的隔离分布，限速反应和限速酶。
（10）论述别位调节概念和机理及酶的化学修饰概念和机理。记住他们均属酶结构的调节。（11）以糖、脂类、氨基酸代谢途径为核心，描述体内各代谢途径之间的相互联系及调节
机理，强化物质代谢动态平衡、整体性、物质代谢与能量代谢统一的概念。
DNA和RNA的相关章节
一：DNA的复制和修复
（1）知道DNA复制的方向、原料、作用的酶（polymeraseⅠⅡⅢ）。（2）了解概念：什么是半保留复制、前导链、后随链、冈崎片段。
（3）了解DNA复制包括的三个阶段的具体的过程和在这个过程中的酶和一些作用因子。（4）复制时是如何打开核小体上的DNA。
（5）了解错配修复、直接修复、切除修复、重组修复、易错修复、应急反应的概念（6）理解突变中碱基对的置换、移码突变的概念，还有诱变剂的概念和诱变剂的种类及
作用的机制。
二：核酸的降解和核苷酸代谢
（1）了解核酸酶的种类以及这些核酸酶的作用部位。
（2）知道外切酶和内切酶的区别，知道限制性内切酶的概念。
（3）知道核苷酸在核苷酸的作用下的产物以及这些产物的代谢的过程。
（4）了解核苷（或脱氧核苷）一磷酸、二磷酸、三磷酸的形成的过程和作用酶。
（5）腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、胸腺嘧啶核苷二磷酸在核糖核苷酸酶系的作用下的产物
以及知道核糖核苷酸酶系的组成成分。
（6）外源的或降解的核苷酸是怎样被有效利用的。三：DNA的重组
（1）理解DNA重组的生物学意义。
（2）知道什么是同源重组，知道同源重组的过程。
（3）知道细菌通过接合、转化、转导和细胞融合四种方式发生基因转移，以及具体的过
程。
（4）了解细菌参与DNA同源重组的酶的大致情况。（5）知道关于特异位点的重组的过程。
（6）了解免疫球蛋白基因在淋巴细胞发育过程中发生的两次特异位点重组。（7）掌握以质粒DNA为载体进行DNA克隆的基本的过程。
扩展阅读：生化总结1
第九章体液葡萄糖检验
1、糖尿病的诊断标准（201*年）
1.出现糖尿病症状加上随机血浆葡萄糖浓度≥11.1mon/L（200mg/wed）。随机是指一天内任何时间，不管上次用餐时间。2.空腹血浆葡萄糖（FPG）≥7.0mon/L(126mg/wed)。空腹指至少8h内无含热量食物的摄入。3.口服葡萄糖耐量试验（OGTT），2h血浆葡萄糖≥11.1mmol/L(200mg/dl)。试验应按WHO的要求进行，受试者服用的糖量相当于溶于水的75g无水葡萄糖。注意：以上三种方法都可以单独用于DM的诊断，但任何一种阳性结果都必须随后用三种方法中任何一种进行复查才能正式确诊
2、糖尿病的分型：1型糖尿病、2型糖尿病、其他特殊类型的糖尿病、妊娠期糖尿病。1型和2型糖尿病的区别：
1型和2型糖尿病的特点的比较
特点1型2型>90%>90%，与HLA无关阴性高分泌，正常或略低正常，刺激后上升很少改变不同，有减少或增生时有症状，不易出现酮症不敏感或耐药1.流行病学（所占DM的百分数）4、激素调节升高血糖的激素：胰高血糖素、肾上腺素、生长激素激素调节降低血糖的激素：胰岛素、胰岛素样生长因子(IGF）
胰岛素（insulin）：是一种胰岛β细胞分泌的蛋白质激素。作用:促进靶器官（肝脏、骨骼肌、脂肪
组织）摄取葡萄糖，促进葡萄糖转化为糖原或脂肪，抑制肝脏的糖异生，刺激蛋白质合成并抑制其分解，总效应是降低血糖。
第五章血脂及血浆脂蛋白检验
第一节概述
1、概念:
血脂：是血浆中的中性脂肪（甘油三酯和胆固醇）和类脂（磷脂、糖脂、固醇、类固醇）的总称。血浆脂蛋白：脂类难溶于水，正常血浆脂类物质与蛋白质结合成脂蛋白的形式存在。
脂蛋白受体：脂蛋白受体是一类位于细胞膜上的糖蛋白。它能以高度的亲和方式与相应的脂蛋白配体作用，从而介导细胞对脂蛋白的摄取与代谢，进一步调节细胞外脂蛋白的水平。载脂蛋白：脂蛋白的蛋白部分称为载脂蛋白(Apo)。
高脂蛋白血症：高脂血症是指血浆中胆固醇或/和甘油三酯水平升高。2.、四种主要脂蛋白受体的结构特征（功能）及主要结构蛋白：脂蛋白受体CMVLDLLDLHDL功能转运外源性TG（甘油三脂）转运内源性TG（甘油三脂）转运内源性CE（胆固醇脂）逆向转运CE（胆固醇脂）主要结构蛋白ApoB48ApoB100ApoB100ApoA（超速离心）
3、LDL受体途径：LDL或其他含有ApoB100的脂蛋白如VLDL与LDL-R结合后，被内吞入细胞，经溶酶体酶作用，胆固醇水解成游离胆固醇，后者进入胞质的代谢库，供细胞膜等膜结构利用，这一代谢过程称为LDL受体途径4、高脂蛋白血症分类：分类Ⅰ型增加的脂蛋白CM血浆静置实验奶油上层下层透明Ⅱa型Ⅱb型LDLLDLVLDLⅢ型Ⅳ型CMVLDLⅤ型CMVLDL
奶油上层下层混浊原点及前前β带深染TC↑TG↑↑混浊混浊透明或轻度混浊少有混浊β-Lp（深β带）β-Lp（深β带）TC↑↑TG正常TC↑↑TC↑↑TG↑↑电泳CM血浆脂质TC正常或↑TG↑↑（琼脂糖凝胶电泳）对应带CM前β-脂蛋白β-脂蛋白α-脂蛋白Pre-β-Lp（深前β带）TG↑宽β-Lp（宽β带）Pre-β-Lp（深前β带）TC正常或↑TG↑↑
第六章电解质和酸碱平衡紊乱的生物化学指标
1、血清钾测定的影响因素、存在部位、参考值。
影响因素：血浆钾比血清钾浓度低0.20.5mmol/L，这是因为血液凝固时血小板破裂可释放出少量钾离子；标本溶血，轻微溶血也会造成血钾含量显著升高；全血未及时分离而冷藏也可使血钾升高，冷藏时细胞内钾外移是测定结果增高，若标本分离前被贮存在37℃，由于糖酵解增强，血液中钾进入到细胞内血钾降低。
存在部位：细胞内主要阳离子。
参考值：3.55.5mmol/L，血钾过高或过低均会引起心脏骤停。2、氯化物测定的方法原理及注意事项。
硫氰酸汞比色法原理：血清氯化物中的氯离子与未离解的硫氰酸汞溶液混合时，氯离子首先与汞结合形成难以解离的氯化汞，并释放出相应量的硫氰酸离子，此离子与试剂中的铁离子结合，生成红色的硫氰酸铁，其色泽与氯的含量呈正比。Cl-与硫氰酸汞反应，其原理如下：Hg(SCN)2+2Cl-→HgCl2+2SCN-3(SCN)-+Fe3+→Fe(SCN)3（红色）。
注意事项：1.本法对氯离子并非特异，其它一些卤族元素如F－、Br－、I－与之起同样呈色反应。但在正常人血液中，上述元素含量较低，故可忽略不计。若接受大量含上述离子药物治疗时，可使血清中氯测定结果偏高。2.显色液的呈色强度与硫氰酸汞和硝酸汞的含量有关。如呈色过强，线性范围在125mmol/L以下，要增加硝酸汞的用量。呈色太弱，要增加硫氰酸汞的用量，使用前二者要进行调整，使其色泽在460nm波长，10mm光径比色杯测定，吸光度值在0.4左右为宜。3.本法校正曲线不通过零点，但汞离子调控适当，则氯离子在70～140mmol/L范围线性良好(此范围可满足临床需要)。4.本法呈色温度应不低于20℃，室温过低易产生混浊，影响比色。5.线性范围75～125mmol/L，若高于此线性时，应将血清用蒸馏水进行1:1稀释后进行重测，其结果乘以2。6.显色稳定性用高、低氯含量标本及标准品呈色后观察吸光度变化，结果显示2h内呈色稳定。
3、血气分析直接测定的指标、获取标本的方法。
血气分析直接测定的指标：血液氧分压、二氧化碳分压和pH。
获取标本的方法：①动脉血，采血的部位可选用桡动脉、肱动脉、股动脉和足背动脉，一桡动脉最常用，因其位置表浅易于触及，周围无大静脉伴行。②动脉化毛细血管血，是指在采血部位热敷，加速循环，血管扩张，使局部毛细血管血液pO2或pCO2与毛细血管动脉端血液相近，此过程称为毛细血管动脉化。采血部位可选用手指、婴儿足跟、耳垂、拇指或头皮。常用于需反复测定血气、酸碱指标者或动脉血采集困难的婴幼儿。③静脉血，采血部位可选用前臂静脉。采血前可将前臂浸入45℃热水中约20min，使静脉血尽量动脉化。④取血前患者的准备，被检者处于安静舒适状态，是标本采集的重要条件。⑤抗凝剂及采血器，抗凝剂选用肝素钠（或肝素锂），动脉采血时一般使用密封性好的，用5mg/mL肝素湿润过的无死腔的2mL或5ml无菌注射器。动脉化毛细血管采血时使用肝素化的毛细玻璃管。⑥标本的贮存，采集的标本应尽快完成测定。如果采集后30min内不能检测，应将标本放入冰浴中保存，使其温度降至04℃。4、酸碱平衡/酸碱失衡。
酸碱平衡：机体维持pH值在恒定范围内的过程。酸碱失衡：任何导致pH改变超出参考范围的状况。5、血液pH与那些因素有关。
pH=pKa+log[HCO3-]/[H2CO3]当[HCO3-]/[H2CO3]=20/1时维持平衡。
代谢性酸中毒概念：血浆[HCO3-]（代谢分量）的原发性减少所引起的酸碱平衡紊乱。基本机制：1、固定酸生成↑→消耗HCO3-2、HCO3-丢失↑。如酮体酸（不能通过肺排出）消耗HCO3-引起代谢性酸中毒。
呼吸性酸中毒概念：由[H2CO3]（PaCO2）原发性升高所引起的酸碱平衡紊乱。基本机制：CO2排出减少，吸入过多，使血浆[H2CO3]升高1.肺通气障碍2.CO2吸入过多。机体的代偿调节：1.细胞缓冲（急性呼酸主要代偿）(1)细胞内外H+-K+交换(2)RBC内外HCO3--Cl-交换结果：血钾↑，血氯↓2.肾代偿（慢性呼酸主要代偿）。
代谢性碱中毒概念：由血浆[HCO3-]的原发性升高引起的酸碱平衡紊乱。基本机制：H+丢失，HCO3-过量负荷，使血中HCO3-增多。1.H+丢失（1）从消化道丢失大量胃液丢失H+；丢失CL-低氯性碱中毒；丢失K+低钾性碱中毒（2）从肾丢失药物和疾病如利尿剂、ADS↑。2.HCO3-过量负荷摄入、补碱、输库存血。3.H+内移低钾血症。机体的代偿调节：1.细胞外液缓冲2.肺代偿3.细胞内外离子交换4.肾代偿。例外：低血钾→肾脏保K+排H+→碱中毒，反常酸性尿。
呼吸性碱中毒概念：由[H2CO3]（PaCO2）（呼吸分量）原发性降低所引起的酸碱平衡紊乱。基本机制：通气过度，CO2呼出过多，使血中[H2CO3]降低。1呼吸中枢受刺激2人工呼吸机使用不当。机体的代偿调节：１细胞缓冲（急性呼碱主要代偿）(1)细胞内外H+-K+交换(2)红细胞内外HCO3--Cl-交。结果：血钾降低，血氯增高２肾的代偿调节（慢性呼碱主要代偿）。6、钙的测定方法原理及主要试剂的作用。
邻甲酚酞络合铜（OCPC）比色法原理：邻甲酚酞络合铜是金属络合指示剂，同时也是酸碱指示剂，在碱性溶液中与钙及镁络合，生成紫红色络合物。颜色深浅与浓度呈正比，与同样处理的标准品比较定量。主要试剂作用：①8羟基喹啉，消除标本中镁离子的干扰；②显色应用液，邻甲酚酞络合铜显色剂与AMP碱性缓冲液等量混合而成用于是样品和标注品显色。③钙标准液，用于样品的定量。
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